Ballenas podrían tener la respuesta para sangre sintética
Por el equipo editorial de HospiMedica en español Actualizado el 27 Oct 2015 |

Imagen: La mioglobina (rojo) incluye un bolsillo que se utiliza para almacenar el heme (verde) (Fotografía cortesía de Jeff Fitlow / Universidad de Rice).
Unas proteínas que permiten que las ballenas, que se sumergen profundamente y permanezcan activas mientras aguantan la respiración, ayuden a crear la sangre sintética para salvar vidas, afirma un nuevo estudio.
Investigadores de la Universidad de Rice (Rice, Houston, TX, EUA) y la Universidad de Washington (Seattle, EUA) realizaron un estudio en que compararon las mioglobinas (Mb) naturales de los mamíferas de los seres humanos, las ballenas y otros mamíferos de inmersión profunda. Ellos encontraron que todas las formas tenían una forma característica común que incluía un bolsillo heme (al igual que el bolsillo de un guante de béisbol) que atrapa y libera el oxígeno. La cantidad de Mb completamente activa, expresada, estaba directamente y fuertemente dependiente de la estabilidad de la forma libre de heme de la Mb, llamada apomioglobina (apoMb).
Pero mientras que la forma general de la Mb en diferentes especies es similar, incluyendo la forma de sus bolsillos heme, unas diferencias sutiles en sus secuencias de aminoácidos hacen que las mioglobinas más estables retengan mejor sus formas. Esta estabilidad subyacente, sin embargo, sólo se hace evidente cuando se estudia la versión apoMb, libre de heme, de la proteína. En el estudio, los investigadores confirmaron cuantitativamente que todos los mamíferos de inmersión profunda tienen una apoMb hasta 60 veces más estable que la apoMb humana.
Los investigadores también analizaron sistemáticamente los genes y la información disponible para todas las Mbs de los mamíferos, incluidas las de 250 especies de aguas profundas y encontraron que aquellas de los mamíferos acuáticos tenían grandes cargas positivas en la superficie en comparación con las de los animales terrestres. Su hipótesis es que las diferencias en la carga permitían que las especies acuáticas empacaran más Mb en sus células musculares que los humanos. Por último, los investigadores confirmaron que la estabilidad de la apoMb se correlaciona directamente con los niveles de expresión; mientras que los humanos expresan muy poca, las ballenas pueden expresar 10 a 20 veces más cantidad.
Según los investigadores, los resultados podrían ser utilizados para diseñar una cepa de bacterias que podría generar cantidades masivas de apoMb que luego podría ser incorporada en la sangre sintética para usarla en las transfusiones. Puesto los hospitales y especialistas de traumatología actualmente dependen de la sangre total donada, que a menudo es escasa y tiene una vida de almacenamiento limitada, el éxito podría significar muchas más vidas salvadas. El estudio fue publicado en la edición de septiembre de 2015 de la revista Journal of Biological Chemistry.
“Las ballenas y otros mamíferos marinos que nadan en aguas profundas pueden ‘descargar’ oxígeno directamente en sus músculos esqueléticos y permanecer activas incluso cuando están aguantando la respiración”, dijo el bioquímico, profesor John Olson, PhD, de la Universidad de Rice. “La razón por la que la carne de ballena es tan oscura es que está llena de mioglobina que es capaz de contener oxígeno. Pero cuando la mioglobina está recién hecha, todavía no contiene heme. Hemos encontrado que la estabilidad de la mioglobina libre de heme es el factor clave que les permite a las células producir altas cantidades de mioglobina”.
Enlaces relacionados:
Rice University
University of Washington
Investigadores de la Universidad de Rice (Rice, Houston, TX, EUA) y la Universidad de Washington (Seattle, EUA) realizaron un estudio en que compararon las mioglobinas (Mb) naturales de los mamíferas de los seres humanos, las ballenas y otros mamíferos de inmersión profunda. Ellos encontraron que todas las formas tenían una forma característica común que incluía un bolsillo heme (al igual que el bolsillo de un guante de béisbol) que atrapa y libera el oxígeno. La cantidad de Mb completamente activa, expresada, estaba directamente y fuertemente dependiente de la estabilidad de la forma libre de heme de la Mb, llamada apomioglobina (apoMb).
Pero mientras que la forma general de la Mb en diferentes especies es similar, incluyendo la forma de sus bolsillos heme, unas diferencias sutiles en sus secuencias de aminoácidos hacen que las mioglobinas más estables retengan mejor sus formas. Esta estabilidad subyacente, sin embargo, sólo se hace evidente cuando se estudia la versión apoMb, libre de heme, de la proteína. En el estudio, los investigadores confirmaron cuantitativamente que todos los mamíferos de inmersión profunda tienen una apoMb hasta 60 veces más estable que la apoMb humana.
Los investigadores también analizaron sistemáticamente los genes y la información disponible para todas las Mbs de los mamíferos, incluidas las de 250 especies de aguas profundas y encontraron que aquellas de los mamíferos acuáticos tenían grandes cargas positivas en la superficie en comparación con las de los animales terrestres. Su hipótesis es que las diferencias en la carga permitían que las especies acuáticas empacaran más Mb en sus células musculares que los humanos. Por último, los investigadores confirmaron que la estabilidad de la apoMb se correlaciona directamente con los niveles de expresión; mientras que los humanos expresan muy poca, las ballenas pueden expresar 10 a 20 veces más cantidad.
Según los investigadores, los resultados podrían ser utilizados para diseñar una cepa de bacterias que podría generar cantidades masivas de apoMb que luego podría ser incorporada en la sangre sintética para usarla en las transfusiones. Puesto los hospitales y especialistas de traumatología actualmente dependen de la sangre total donada, que a menudo es escasa y tiene una vida de almacenamiento limitada, el éxito podría significar muchas más vidas salvadas. El estudio fue publicado en la edición de septiembre de 2015 de la revista Journal of Biological Chemistry.
“Las ballenas y otros mamíferos marinos que nadan en aguas profundas pueden ‘descargar’ oxígeno directamente en sus músculos esqueléticos y permanecer activas incluso cuando están aguantando la respiración”, dijo el bioquímico, profesor John Olson, PhD, de la Universidad de Rice. “La razón por la que la carne de ballena es tan oscura es que está llena de mioglobina que es capaz de contener oxígeno. Pero cuando la mioglobina está recién hecha, todavía no contiene heme. Hemos encontrado que la estabilidad de la mioglobina libre de heme es el factor clave que les permite a las células producir altas cantidades de mioglobina”.
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