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Novedoso pegamento quirúrgico para suturas y grapas

Por el equipo editorial de HospiMedica en español
Actualizado el 17 Aug 2017
Las proteínas adhesivas producidas por los mejillones podrían ser la base para un pegamento quirúrgico bioinspirado, no tóxico para los ambientes húmedos, de acuerdo con un nuevo estudio.
 

Imagen: La profesora asociada Julie Liu (I) y la estudiante de doctorado, Sydney Hollingshead se preparan para ensayar el nuevo adhesivo a base de proteínas (Fotografía cortesía de Erin Easterling/Purdue).
Imagen: La profesora asociada Julie Liu (I) y la estudiante de doctorado, Sydney Hollingshead se preparan para ensayar el nuevo adhesivo a base de proteínas (Fotografía cortesía de Erin Easterling/Purdue).
Desarrollado por investigadores de la Universidad de Purdue (Lafayette, IN, EUA), el pegamento ELY16 se hace a partir de un polipéptido de tipo elastina (ELP) modificado por la adición de la enzima tirosinasa. La modificación forma mELY16, en la que los residuos de tirosina se convierten en 3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA), una molécula adhesiva. Ambas, tanto ELY16 como mELY16, carecen de toxicidad para las células y funcionan bien en condiciones secas; pero la modificación con DOPA aumenta la resistencia a la adherencia en condiciones muy húmedas. La versión modificada puede ajustarse a diferentes condiciones ambientales y diferentes tipos de tejidos.
 
Los ELP tienen la capacidad innata de coacervar, lo que los hace separarse en dos fases líquidas, una más densa y más rica en proteínas que la otra, imitando el mecanismo de adhesión utilizado por los gusanos de castillos de arena y los mejillones. Según los investigadores, el ELP, que puede ser producido con altos rendimientos a partir de E. coli, puede coacervar en respuesta a factores ambientales como la temperatura, el pH y la salinidad. En pruebas de laboratorio, mELY16 tiene una fuerza de adherencia significativamente mayor en ambientes húmedos y submarinos que los selladores de fibrina comercialmente disponibles. El estudio fue publicado en la edición de abril de 2017 de la revista Biomaterials.
 
“Nuestro objetivo era imitar el tipo de adhesión que tienen las proteínas adhesivas del mejillón, y muchos otros trabajos se han centrado en la molécula DOPA como crítica para esa adhesión”, dijo Julie Liu, PhD, profesora asociada de Ingeniería Química e Ingeniería Biomédica. “Cuando los materiales adhesivos fueron expuestos a grandes cantidades de humedad, las proteínas que contenían DOPA tenían una fuerza de adherencia mucho mayor, en comparación con las proteínas no convertidas que contenían solamente tirosina. Por lo tanto, DOPA confirió una adhesión mucho más fuerte en ambientes húmedos”.
 
La elastina es una proteína altamente elástica que se encuentra en los tejidos conectivos por lo que pueden recobrar su forma después de estirarse o contraerse, por ejemplo, en la piel. La elastina cumple una función importante en las arterias como medio para la propagación de la onda de presión que ayuda al flujo sanguíneo y es particularmente abundante en los vasos sanguíneos elásticos grandes como la aorta. La elastina es también muy importante en los pulmones, ayudándoles a contraerse, y en ligamentos elásticos y cartílagos, donde ayuda a almacenar energía mecánica para los músculos portadores de carga.
 

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