Análisis revela características estructurales detalladas de oligómeros de amiloide

Por el equipo editorial de HospiMedica en español
Actualizado el 08 Aug 2013

Un moderno análisis de los oligómeros del amiloide beta42 ha dado una visión sobre la estructura de estos oligómeros que ayuda a explicar el mecanismo básico del proceso de oligomerización y las razones de su toxicidad molecular.

En el estudio actual, investigadores de la Universidad de California en Los Ángeles (EUA) emplearon varias técnicas analíticas modernas para profundizar en los secretos de la forma oligomérica (globulomérica) del amiloide beta42. Informaron en la edición del 28 de junio de 2013 de la revista “Journal of Biological Chemistry”, que la microscopía electrónica de transmisión mostró que los oligómeros del amiloide beta42 son estructuras globulares con un diámetro de unos siete a ocho nanómetros. El dicroísmo circular reveló principalmente beta-estructuras, mientras que la difracción de polvo con rayos X sugirió una red de enlaces de hidrógeno en una hoja, altamente ordenada, con un empaquetamiento heterogéneo intra-hojas.

Imagen: Estructuras moleculares de los oligómeros de amiloide y de las fibras amiloideas (Fotografía cortesía de la Universidad de California, Los Angeles).

Los autores sugirieron que las importantes diferencias estructurales y organizativas que distinguen a los globulómeros del amiloide beta42 del péptido libre y las formas de placa del amiloide pueden ayudar a explicar la falta de éxito de los medicamentos experimentales contra la enfermedad de Alzheimer que han sido dirigidos contra las placas amiloides sin tener en cuenta la forma globulomérica de la molécula.

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Universidad de California en Los Ángeles