Estructura de una proteína de fusión viral

Los virólogos han usado técnicas de cristalografía con difracción de rayos-x, para determinar la estructura de la proteína de fusión (F) del virus de parainfluenza en su estado metaestable (pre-fusión).

Investigadores en la Universidad del Noroeste (Evanston, IL, EUA) estabilizaron la forma pre-fusión de la proteína F mediante la adición de un dominio de trimerización carboxi-terminal. Después usaron técnicas avanzadas de cristalografía de rayos-x para establecer la estructura de la proteína F con una resolución de 2,85 ángstroms. Los detalles del estudio fueron publicados en la edición de Enero 5, 2006 de la revista "Nature”.

El virus depende de la proteína F para unirse y penetrar la membrana de la célula huésped. Los datos de difracción de rayos-x mostraron que había diferencias profundas de conformación entre los estados pre y post fusión involucrando transformaciones en la estructura secundaria y terciaria. "La proteína en su estado metaestable tiene un trabajo muy específico--permitir la infección de la célula--y lo hace actuando esencialmente como un arpón que se dispara a la membrana celular para lograr la fusión”, explicó el autor principal, el Dr. Theodore S. Jardetzky, profesor de bioquímica, biología molecular y biología celular en la Universidad del Noroeste.

"El desarrollo de drogas antivirales es ayudado por el conocimiento de la estructura, forma y mecanismo de las moléculas blanco, que es lo que ahora podemos proveer para la proteína F”, dijo el Dr. Jardetzky. "Saber como el virus entra en la célula nos permitirá inhibir mejor esta parte clave del ciclo de vida viral”.




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Northwestern University