Detectado rotavirus durante una entrada forzada

Un estudio revela como el rotavirus, un virus sin envoltura, que es la causa principal de la diarrea en los niños, reacondiciona sus proteínas superficiales para poderse unir y penetrar las células huésped.

Investigadores de la escuela Médica de Harvard (Boston, MA, EUA) usaron cristalografía de rayos x y microscopía electrónica para obtener imágenes con una resolución de 3.2 ángstroms. Con esta resolución pudieron observar que el tratamiento de la proteína "aguja” de la superficie del rotavirus VP4 con enzimas digestivas, le facilitaba la entrada al virus provocando un rearreglo que hacía que las agujas del VP4 se volvieran rígidas. La estructura cristalina del VP4 demostraba un trímero estabilizado resorte-enroscado.

VP4 también sufrió un segundo rearreglo en el cual el oligómero se reorganizaba, y cada subunidad se plegaba sobre sí misma, translocando un péptido potencial de interacción-membrana a un lado desde un lado de la aguja hasta el otro. Los rearreglos se parecían a las transiciones conformacionales de las proteínas de fusión en las membranas de los virus con envoltura, Estos hallazgos del estudio fueron publicados en la edición de agosto 26, 2004 de la revista "Nature”.

"Esta proteína hace una gimnasia extraordinaria que está relacionada, casi con certeza, con su función”, dijo el primer autor, el Dr. Philip Dormitzer, profesor asistente de la Escuela Médica de Harvard. "La capa exterior es como un aparato de aterrizaje y se pierde durante la entrada. Su trabajo es llegar hasta las porciones más internas--los genes y la maquinaria de replicación--dentro de la célula.




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Harvard Medical School