Fragmentos de proteína protegen contra la toxina botulínica
Por el equipo editorial de Hospimedica en Español
Actualizado el 16 Oct 2003
Los investigadores han identificado las moléculas que se unen y transportan la toxina botulínica (BoNT) una toxina bacteriana que causa parálisis y es extremadamente tóxica inclusive a concentraciones muy bajas.Actualizado el 16 Oct 2003
La investigación previa había mostrado que estaban involucrados glicolípidos complejos de la membrana celular, conocidos como gangliósidos junto con algunas proteínas para interiorizar la toxina botulínica. Investigadores de la Universidad de Wisconsin (Madison, EUA) usaron experimentos en animales y cultivo tisular para identificar el componente proteico.
Los investigadores reportaron en un estudio publicado en la edición de Septiembre 29, 2003 de la revista "Journal of Cell Biology”, que usaron enfoques de pérdida y ganancia de función, para mostrar que las proteínas vesiculares secretorias sinaptotaminas (sits) I y II median en la entrada de BoNT/B (pero no de BoNT/A o E) en células de cultivo tisular PC12. También demostraron que la entrada de BoNT/B en las células PC12 y las terminales nerviosas motoras del diafragma de rata, era dependiente de la actividad y podía ser bloqueada usando fragmentos de sit II que contenían el dominio de unión con BoNT/B. Finalmente mostraron que los fragmentos sit II, junto con los gangliósidos, neutralizaban BoNT/B en los ratones intactos.
El autor principal, el Dr. Edwin Chapman, profesor de fisiología en la Universidad de Wisconsin explicó: "Los fragmentos son un agente protector un depredador que previene que la toxina alcance su objetivo”.
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University of Wisconsin