Visión de cerca del mecanismo de la placa base viral

Por el equipo editorial de Hospimedica en Español
Actualizado el 12 Sep 2003
Los investigadores han usado una combinación de microscopía electrónica y cristalografía de rayos x, para armar una imagen tridimensional de alta resolución de la estructura de placa base del bacteriófago T4.

La placa base es un mecanismo proteico complejo que cambia su conformación de un hexágono a una estrella cuando el virus se une a la bacteria. Un equipo de investigadores de la Universidad Purdue (West Lafayette, IN, EUA; www.purdue.edu), el Instituto de Química Bioorgánica de la Academia de Ciencia de Rusia (Moscú), y el Instituto Tokio de Tecnología (Japón) unieron sus recursos para desarrollar la imagen la placa base del T4, la cual fue publicada en la edición de Agosto 17, 2003 de la revista "Nature Structural Biology”.

Describieron la estructura tridimensional del complejo base-placa-tubo de cola, con una resolución de 12 angstroms. La placa base tenía una estructura simétrica de seis pliegues de tipo cúpula, de 520 angstroms de diámetro y 270 angstroms de largo, construida alrededor de una estructura central, Un tubo de cola de 940 angstroms de largo y 96 angstroms de diámetro, coaxial con la estructura, se conectaba en la parte superior de las placas base. En el centro de la cúpula había una estructura en forma de aguja, identificada previamente como un dispositivo para perforar la célula. También identificaron la localización de seis proteínas con estructuras atómicas conocidas, y establecieron la posición y forma de varias otras proteínas de placa-base.

"Tenemos ahora un película bastante completa de la placa base, la parte del virus que se pega a su victima celular”, dijo el autor principal, el Dr. Michael Rossmann, profesor de ciencias biológicas en la Universidad Purdue. "Armados con este conocimiento, deberíamos obtener un conocimiento mejor de cómo el virus inyecta su material genético al huésped. Podría ser la clave para detener el proceso o inclusive controlarlo para beneficiar a la humanidad”.




Enlaces relationados:
Purdue University
Russian Academy of Sciences
Tokyo Institute of Technology

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